G - Physics – 01 – N
Patent
G - Physics
01
N
G01N 33/53 (2006.01) A61K 39/00 (2006.01) C07K 1/00 (2006.01) C12P 21/00 (2006.01) G01N 33/68 (2006.01)
Patent
CA 2370760
The present invention relates to identifying protein epitopes and more particularly to a novel method for identifying, determining the location, optimal length of amino acid residues and immunobiological potency of protein epitopes by fitting a hydrophilicity and/or hydrophobicity plot generated for the amino acid linear sequence of a polypeptide to a mathematically generated continuous curve thereby generating at least one set of potential epitopes which include ranked potential epitopes having a specific number of amino acid residues. The immunobiologically-active linear peptides are deemed the potential epitopes that exhibit the most alternating positioning about an equilibrium position when juxtaposed on the hydrophilicity and/or hydrophobicity plot and their optimal length corresponds to the specific number of amino acid residues in the set of ranked potential epitopes. The amino acid sequence of the protein epitopes of the present invention exhibit a hydrophobic-hydrophilic-hydrophobic motif.
Cette invention concerne l'identification d'épitopes protéiniques, plus particulièrement une nouvelle méthode d'identification et de détermination de l'emplacement, de la longueur optimale de résidus d'acides aminés et du pouvoir immunobiologique d'épitopes protéiniques. Cette méthode consiste reporter des valeurs d'hydrophilie et/ou d'hydrophobie sur une courbe continue obtenue mathématiquement, ce qui permet de générer au moins un jeu d'épitopes potentiels qui renferment des épitopes potentiels classés comportant un nombre défini de résidus d'acides aminés. On présume que Les peptides linéaires actifs au plan immunobiologique sont des épitopes potentiels dont le positionnement présente l'alternance la plus marquée par rapport à une position d'équilibre lorsqu'ils sont juxtaposés sur le graphique d'hydrophilie et/ou d'hydrophobie et que leur longueur optimale correspond au nombre spécifique de résidus d'acides aminés dans le jeu d'épitopes potentiels classés. La séquence d'acides aminés des épitopes protéiniques selon l'invention présente un motif hydrophobique-hydrophilique-hydrophobique.
Gowling Lafleur Henderson Llp
Kokolus William J.
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Profile ID: LFCA-PAI-O-1619571