C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 9/00 (2006.01) A61K 38/43 (2006.01)
Patent
CA 2631765
The present invention provides an isolated tyrosyl tRNA synthetase (TyrRS) polypeptide variant which comprises (a) a Rossmann fold region or a portion thereof, preferably including an 5 coil; and (b) an anticodon recognition domain or portion thereof, preferably including an 14 coil. Preferably, the 5 coil and the 14 coil have a greater spatial separation in the tertiary structure of the variant compared to the corresponding spatial separation in native human TyrRS. The variant preferably comprises an amino acid residue sequence identity of at least about 50 % compared to the amino acid residue sequence of human TyrRS (SEQ ID NO: 3), includes at least one non-conservative amino acid residue substitution relative to the amino acid residue sequence of human TyrRS, and preferably presents an exposed ELR motif in the 5 coil on an external portion of the tertiary structure of the polypeptide. A preferred TyrRS protein variant comprises the amino acid residue sequence of SEQ ID NO: 4 or a portion thereof. The proteins and protein fragments of the invention are angiogenic and are useful for stimulating angiogenesis in mammalian tissues.
Variant de polypeptide de tyrosyl tARN synthétase (TyrRS) isolé comprenant (a) une zone ou partie de zone de pli de Rossmann, de préférence à spirale .alpha.5 ; et (b) un domaine ou une partie de domaine de reconnaissance anticodon à spirale .alpha.14. De préférence, ces deux spirales ont une séparation spatiale plus importante dans la structure tertiaire du variant que dans un TyrRS natif humain. De préférence, le variant comprend une identité de séquence de résidu d'acides aminés d'au moins environ 50 % par rapport à la séquence de résidu d'acides aminés du TyrRS humain (SEQ ID NO: 3), au moins une substitution de résidu d'acides aminés non conservatrice par rapport à la séquence de résidu d'acides aminés du TyrRS humain, et présente de préférence un motif ELR exposé dans la spirale .alpha.5 sur une partie externe de la structure tertiaire du polypeptide. Un variant préféré de protéine TyrRS comprend la séquence de résidu d'acides aminés de SEQ ID NO: 4 ou une partie de cette séquence. Les protéines et fragments de protéine considérés sont angiogéniques et sont utiles pour la stimulation de l'angiogenèse dans des tissus mammaliens.
Cassan Maclean
The Scripps Research Institute
LandOfFree
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Profile ID: LFCA-PAI-O-1416885