C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 15/53 (2006.01) A61K 39/04 (2006.01) C07H 21/04 (2006.01) C07K 14/35 (2006.01) C07K 16/40 (2006.01) C12N 9/02 (2006.01) C12N 15/74 (2006.01) C12Q 1/68 (2006.01) G01N 33/569 (2006.01) G01N 33/573 (2006.01) A61K 39/00 (2006.01)
Patent
CA 2261823
The use of genetic methodology based on the fusion of the proteins with the alcaline phosphatase (Lim et al., 1995) has allowed the isolation of a new exported protein of M. tuberculosis. In the present article, first of all the isolation of a gene encoding this exported protein called DES is described as well as its characterization and its distribution among the different mycobacterial species. It is notably shown that the protein has in its primary sequence amino acids only found at the level of active sites of enzymes of class II diiron-oxo proteins family. Among the proteins of this family, DES protein of M. tuberculosis does not present significative homologies with stearoyl ACP desaturases. Secondly, the antigenic feature of this protein has been studied. For this, DES protein of M. tuberculosis has been overexpressed in E. coli under recombinant and purified protein form from this bacterium. The reactivity of tuberculous patients sera infected by M. tuberculosis or M. bovis against DES protein in Western blot experimentations has been tested. 100 % of the tested patients did recognize the protein. The intensity of the antibody response against DES protein measured by ELISA of tuberculous patients sera compared with the one relating to sera patients suffering from other pathologies show that there is a significative difference between the intensity of the antibody responses of these two categories of patients. Accordingly, DES protein is a potentially interesting tool for the tuberculosis serodiagnostic.
L'emploi d'une méthodologie génétique basée sur la fusion des protéines avec la phosphatase alcaline (Lim et al, 1995) a permit l'isolement d'une nouvelle protéine exportée de M. tuberculosis. Dans le présent article, on décrit tout d'abord l'isolement d'un gène codant cette protéine exportée appelée DES, ainsi que sa caractérisation et sa distribution parmi les différentes espèces mycobactériennes. Il est notamment illustré que la protéine présente, dans sa séquence primaire, des acides aminés rencontrés uniquement au niveau de sites actifs d'enzymes de la famille de protéines difer-oxo de classe II. Parmi les protéines de cette famille, la protéine DES de M. tubercolosis ne présente aucune homologie significative avec les stéaroyles ACP désaturases. En second lieu, on a étudié la caractéristiques antigénique de cette protéine. Pour ce faire, on a surexprimé la protéine DES de M. tuberculosis dans E. coli sous une forme protéique recombinée et purifiée tirée de cette bactérie. On a testé la réactivité de sérums de patients tuberculeux infectés par M. tuberculosis ou M. bovis contre la protéine DES dans des expériences de transfert type Western blot. 100 % des patients soumis à analyse ont reconnu la protéine. L'intensité de la réponse anticorpale à la protéine DES mesurée par ELISA de sérums de patients tuberculeux comparée à celle de sérums de patients souffrants d'autres pathologies montre qu'il existe une différence significative entre l'intensité des réponses anticorpales de ces deux catégories de patients. Par conséquent, la protéine DES constitue un outil potentiellement intéressant de sérodiagnostic de la tuberculose.
Gicquel Brigitte
Jackson Mary
Institut Pasteur
Robic
LandOfFree
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