Isolation of immunoglobulin molecules that lack inter-heavy...

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A - Human Necessities

61

K

A61K 39/395 (2006.01) C07K 16/02 (2006.01) C07K 16/04 (2006.01) C07K 16/06 (2006.01) C12P 21/08 (2006.01) G01N 33/53 (2006.01) G01N 33/531 (2006.01) G01N 33/563 (2006.01)

Patent

CA 2499269

The current invention features methods for reliably and controllably separating immunoglobulin half antibodies from immunoglobulin whole antibodies, as well as purified immunoglobulin half antibody preparations and purified immunoglobulin whole antibody preparations while preserving biological activity. These dissociated half antibodies can be chromatographically separated from whole antibodies. There are four known subclasses of IgG molecules: IgG1; IgG2; IgG3; and IgG4. IgG4 molecules differ from the other IgG isotypes in that the disulfide bonds that link the two heavy chain subunits together do not always form. Due to the non-covalent interactions that hold the heavy chain subunits together, the heterogeneity of IgG4 molecules is not apparent following gel filtration of purified IgG4 protein. However, when purified IgG4 protein is separated by denaturing polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) under non-reducing conditions, two distinct protein species can be identified - whole antibody and "half- antibodies".

La présente invention concerne des procédés permettant de séparer de manière fiable et commandée des demi-anticorps d'immunoglobuline d'anticorps entiers d'immunoglobuline, ainsi que des préparations purifiées de demi-anticorps d'immunoglobuline et de préparations purifiées d'anticorps entiers d'immunoglobuline tout en préservant l'activité biologique. Ces demi-anticorps dissociés peuvent être séparés des anticorps entiers, par un procédé chromatographique. Il existe quatre sous-classes connues de molécules IgG: IgG¿1?; IgG¿2?; IgG¿3?; et IgG¿4?. Les molécules IgG¿4? diffèrent des autres isotypes IgG en ce que les liaisons disulfure qui lient ensemble les deux sous-unités de chaînes lourdes ne se forment pas toujours. Du fait des interactions non covalentes qui retiennent ensemble les sous-unités de chaînes lourdes, l'hétérogénéité des molécules IgG¿4? n'est pas apparente suite à la filtration sur gel de la protéine IgG¿4? purifiée. Cependant, lorsque la protéine IgG¿4?purifiée est séparée par électrophorèse sur gel de polyacrylamide dénaturant (SDS-PAGE) dans des conditions de non réduction, deux espèces de protéines distinctes peuvent être identifiées : l'anticorps entier et les 'demi-anticorps''.

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