Mutant luciferase having increased thermostability

Details Mutant luciferase having increased thermostability Mutant luciferase having increased thermostability

C - Chemistry, Metallurgy

12

N

C12N 9/02 (2006.01) A01H 5/00 (2006.01) C12N 1/21 (2006.01) C12N 5/10 (2006.01) C12N 15/53 (2006.01) C12N 15/63 (2006.01) C12Q 1/66 (2006.01) G01N 33/52 (2006.01)

Patent

CA 2342300

A protein having luciferase activity and at least 60 % similarity to luciferase from Photinus pyralis, Luciola mingrelica, Luciola cruciata or Luciola lateralis. Hotaria paroula, Pyrophorus plagiophtalamus, Lampyris noctiluca, Pyrocoelia nayako or Photinus pennsylanvanica wherein in the sequence of the enzyme, at least one of (a) the amino acid residue corresponding to residue 214 in Photinus pyralis luciferase; (b) the amino acid residue corresponding to residue 232 in Photinus pyralis luciferase; (c) the amino acid residue corresponding to residue 295 in Photinus pyralis luciferase; (d) the amino acid residue corresponding to acid 14 of Photinus pyralis luciferase; (e) the amino acid residue corresponding to amino acid 35 of Photinus pyralis luciferase; (f) the amino acid residue corresponding to amino acid residue 105 of Photinus pyralis luciferase; (g) the amino acid residue corresponding to amino acid residue 234 of Photinus pyralis luciferase; (h) the amino acid residue corresponding to amino acid residue 420 of Photinus pyralis luciferase; (i) the amino acid residue corresponding to amino acid residue 310 of Photinus pyralis luciferase; is different to the amino acid which appears in the corresponding wild type sequence and wherein the luciferase enzyme has increased thermostability as compared to an enzyme having the amino acid of the corresponding wild-type luciferase at this position.

La présente invention concerne une protéine à activité luciférase et qui présente au moins 60 % de similitude avec la luciférase de Photinus pyralis, Luciola mingrelica, Luciola cruciata ou de Luciola lateralis, Hotaria paroula, Pyrophorus plagiophthalamus, Lampyris noctiluca, Pyrocoelia nayako ou de Photinus pennsylanvanica dans la séquence de laquelle au moins un des résidus d'acides aminés correspondant (a) au résidu 214 dans la luciférase de Photinus pyralis, (b) au résidu 232 dans la luciférase de Photinus pyralis, (c) au résidu 295 de la luciférase de Photinus pyralis, (d) à l'acide aminé 14 dans la luciférase de Photinus pyralis, (e) à l'acide aminé 35 dans la luciférase de Photinus pyralis, (f) au résidu acide aminé 105 dans la luciférase de Photinus pyralis, (g) au résidu acide aminé 234 dans la luciférase de Photinus pyralis, (h) au résidu acide aminé 420e la luciférase de Photinus pyralis, (i) au résidu acide aminé 310 de la luciférase de Photinus pyralis, est différent de l'acide aminé qui apparaît dans la séquence type sauvage correspondante et dans laquelle l'enzyme luciférase présente une thermostabilité améliorée en comparaison d'une enzyme possédant à cette position l'acide aminé de la luciférase de type sauvage correspondante.

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