C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 9/38 (2006.01) C12N 15/56 (2006.01) C12Q 1/34 (2006.01) G01N 33/535 (2006.01)
Patent
CA 2175061
Muteins of enzyme acceptor polypeptide fragments of .beta.-galactosidase are provided which exhibit substantially increased kinetic complementation activity with no significant loss in stability. A preferred enzyme acceptor fragment has an amino acid other than cysteine located at position 500 of the natural sequence. An especially preferred substitution is serine or valine. Other preferred muteins have an amino acid other than methionine located at position 443, with leucine being especially preferred, or an amino acid other than cysteine at position 76, with leucine being an especially preferred substitution. Also provided are methods for producing the novel muteins, reagent compositions comprising the novel muteins, and immunoassay methods for determining an analyte in which the novel mutein recombines with an enxyme donor polypeptide fragment to form enzymatically active.beta.-galactosidase..
Cette invention se rapporte à des mutéines de fragments polypeptidiques de .beta.-galactosidase accepteurs d'enzymes, qui possèdent une activité de complémentation cinétique sensiblement accrue sans perte notable de leur stabilité. Un tel fragment accepteur d'enzymes préféré comprend un acide aminé autre que cystéine situé à la position 500 de la séquence naturelle. Une substitution particulièrement préférée est sérine ou valine. D'autres mutéines préférées ont un acide aminé autre que méthionine situé à la position 443, leucine étant particulièrement préférée, ou un acide aminé autre que cystéine à la position 76, leucine étant une substitution particulièrement préférée. Cette invention se rapporte également à des procédés pour produire ces nouvelles mutéines, à des compositions réactives contenant ces nouvelles mutéines, ainsi qu'à des procédés de dosage immunologique servant à la détermination d'un analyte, dans lequels cette nouvelle mutéine se recombine avec un fragment polypeptidique donneur d'enzymes afin de former une .beta.-galactosidase à action enzymatique.
Boguslawski Sophie J.
Eisenbeis Scott J.
Krevolin Mark
Ledden David J.
Ogilvy Renault
Roche Diagnostics Corporation
LandOfFree
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Profile ID: LFCA-PAI-O-1507515