C - Chemistry – Metallurgy – 07 – K
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
07
K
C07K 19/00 (2006.01) A61K 38/17 (2006.01) C07K 14/47 (2006.01) G01N 33/543 (2006.01) G01N 33/569 (2006.01) G01N 33/68 (2006.01)
Patent
CA 2519993
The invention provides an alternative method of reversible aggregation and/or dissociation of polypeptides. Proteins or polypeptides according to the invention have an inherent aggregation capability, wherein the aggregation is an oligomerization of the polypeptide that is based on the presence and the strucuture of peptide repeats localized in a flexibly disordered domain of this polypeptide. The flexibly disordered domain comprising the peptide repeats preferrably is located in close proximity with the N-terminus of the protein amino acid sequence. Preferably, each of the peptide repeats has a sequence that comprises one to four identical octapeptides with the amino acid sequence: PHGGGWGQ. Preferred proteins are selected from the group comprising cellular prion proteins (PrPc) and engineered polypeptides or fusion proteins with a respective inherent reversible aggregation and dissociation capability. Because of the new mechanism of aggregation, the oligomerization reaction of the protein is reversible in a fluidic environment depending on the pH of this fluidic environment. Oligomerization occurs at a pH of 6.2 to 7.8, and the dissociation into monomers is reported to be at a pH range of 4.5 to 5.5.
L'invention concerne une nouvelle méthode d'agrégation et/ou de dissociation réversible de polypeptides. Ces protéines ou polypeptides possèdent une capacité d'agrégation inhérente, ce qui consiste en une oligomérisation du polypeptide qui est fonction de la présence et de la structure de répétition de peptides localisées dans un domaine souplement désordonné de ce polypeptide. Ce domaine souplement désordonné comprenant les répétitions du peptide est situé de préférence à proximité étroite de la terminaison N de la séquence d'acides aminés de la protéine. De préférence, chacune de ces répétitions de peptides possède une séquence contenant un à quatre octapeptides identiques possédant la séquence d'acides aminés : PHGGGWGQ. Les protéines préférées sont sélectionnées dans le groupe constitué par des protéines de prion cellulaires (PrP?c¿) et par des polypeptides préparés par génie génétique ou des protéines de fusion possédant une capacité inhérente respective d'agrégation et de dissociation réversible. Etant donné ce nouveau mécanisme d'agrégation, la réaction d'oligomérisation de la protéine est réversible dans un environnement fluidique en fonction du pH de cet environnement. L'oligomérisation apparaît avec un pH de 6,2 à 7,8, et la dissociation en monomères est définie à une plage de pH située entre 4,5 et 5,5.
Zahn Ralph
Eidgenoessische Technische Hochschule Zuerich
Marks & Clerk
LandOfFree
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Profile ID: LFCA-PAI-O-2027678