Polypeptide transduction and fusogenic peptides

Details Polypeptide transduction and fusogenic peptides Polypeptide transduction and fusogenic peptides

C - Chemistry, Metallurgy

07

K

C07K 19/00 (2006.01) A61K 38/16 (2006.01) A61K 47/48 (2006.01) A61K 49/00 (2006.01) A61P 31/12 (2006.01) A61P 35/00 (2006.01) C07K 14/005 (2006.01) C07K 14/035 (2006.01) C07K 14/08 (2006.01) C07K 14/11 (2006.01) C07K 14/115 (2006.01) C07K 14/12 (2006.01) C07K 14/125 (2006.01) C07K 14/135 (2006.01) C07K 14/145 (2006.01) C07K 14/15 (2006.01) C07K 14/155 (2006.01) C07K 14/16 (2006.01) C07K 14/18 (2006.01) C07K 14/435 (2006.01)

Patent

CA 2529752

Due to the barrier imposed by the cell membrane, delivery of macromolecules in excess of 500 Daltons directly into cells remains problematic. However, proteins, which have been evolutionarily selected to perform specific functions, are therefore an attractive therapeutic agent to treat a variety of human diseases. In practice, the direct intracellular delivery of these proteins has, until recently, been difficult to achieve due primarily to the bioavailability barrier of the plasma membrane, which effectively prevents the uptake of the majority of peptides and proteins by limiting their passive entry. However, recent work using small cationic peptides, termed protein transduction domains (PTDs), derived from polynucleotide binding proteins, such as HIV TAT protein or the Drosophila transcription factor Antp. or synthetic poly-Arginine, have now been shown to deliver a myriad of molecules, including synthetic small molecules, peptides and proteins, into animal models in vivo.

Du fait de la barrière imposée par la membrane cellulaire, l'apport de macromolécules d'une masse supérieure à 500 Daltons, directement dans les cellules, reste un problème. Cependant, des protéines qui ont été sélectionnées de manière évolutive pour assurer des fonctions spécifiques, représentent par conséquent un agent thérapeutique intéressant pour traiter diverses maladies humaines. Dans la pratique, l'apport intracellulaire direct de ces protéines a, jusqu'à une date récente, été difficile à effectuer principalement du fait de la barrière de biodisponibilité de la membrane plasmique, qui empêche efficacement l'apport de la majorité des peptides et des protéines en limitant leur entrée passive. Cependant, les travaux récents effectués avec de petits peptides cationiques, appelés domaines de transduction protéique, dérivés de protéines de liaison de polynucléotides, telles que la protéine HIV TAT ou le facteur de transcription de la Drosophila Antp. ou la poly-Arginine de synthèse, ont à présent démontré que ces derniers apportaient une multitude de molécules, y compris des petites molécules, des peptides et des domaines, dans des modèles animauxin vivo.

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