C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 9/74 (2006.01) A61K 38/48 (2006.01) A61P 7/02 (2006.01) C07K 1/14 (2006.01) C07K 1/16 (2006.01) C07K 14/435 (2006.01) C07K 14/46 (2006.01) C12N 9/64 (2006.01) C12Q 1/37 (2006.01) C12Q 1/56 (2006.01) G01N 30/02 (2006.01) G01N 33/573 (2006.01) G01N 33/68 (2006.01)
Patent
CA 2471410
The herein invention refers to a purifying process of soluble proteins of the L. obliqua bristles through prothrombin activation; a partial determination of the amino acids sequence of the prothrombin activator; a process for determining the fraction II of the prothrombin activation as well as the N- terminal sequence and the sequence of internal fragments of the prothrombin activator fraction, the prothrombin activator and the utilization of the prothrombin activator through the homogenization of the L. obliqua bristles. The herein invention has shown that only one component of the Lonomia obliqua venom, the Lopap, causes the hemorrhagic syndrome directly by activating prothrombin and, therefore, a patient should be conducted to a therapy when in contact with the Lonomia obliqua venom. According to the herein invention, Lopap is a new prothrombin activator, showing to be a quite important factor responsible for consumption coagulopathy, found in patients exposed to the venom of the L. obliqua caterpillar. In low doses of purified protein, due to its capacity of activating prothrombin and generating thrombin, it is possible, in controlled conditions, to withdraw fibrinogen from circulation, transforming it in fibrin microthrombs. The decrease on the concentration of plasmatic fibrinogen promotes the increasing of blood coagulation time and therefore it will avoid acute vascular thrombosis. Since protein does not present proteolytic activity, it could maintain the coagulating capacity of the fibrinogen not consumed in the process. The fibrinogen plasmatic concentration would decrease, however there would not be predisposition for hemorrhagic state. Besides that, it could be used to produce diagnosis KITS for detecting dysprothrombinemias.
L'invention concerne une méthode de purification de protéines solubles de soies de Lonomia obliqua par activation de la prothrombine; la détermination partielle de la séquence d'acides aminés de l'activateur de la prothrombine; une méthode de détermination de la fraction II de l'activation de la prothrombine ainsi que la séquence N-terminale et la séquence de fragments interne de la fraction d'activateur de la prothrombine; l'activateur de la prothrombine et son utilisation par l'homogénéisation des soies de L. obliqua. L'invention montre que seul un composant du venin de Lonomia obliqua, le Lopap, entraîne un syndrome hémorragique directement par activation de la prothrombine et, de ce fait, lorsqu'un patient est en contact avec le venin de Lonomia obliqua, il doit subir une thérapie. Selon cette invention, Lopap est un nouvel activateur de la prothrombine qui se révèle être un facteur très important sensible à la coagulopathie de consommation découverte chez les patients exposés au venin de la chenille L. obliqua. De faibles doses de protéine purifiée, du fait de sa capacité d'activation de la prothrombine et de génération de la thrombine, permettent, dans des conditions contrôlées, de tirer un fibrinogène de la circulation et de le transformer en microthrombi de fibrine. La diminution de la concentration de fibrinogènes plasmatiques favorise l'augmentation du temps de coagulation sanguine et donc évite les thromboses vasculaires aiguës. Du fait qu'une protéine ne présente pas d'activité protéolytique, elle peut maintenir la capacité de coagulation du fibrogène non consommé dans le processus. La concentration fibrinogène plasmatique décroît, sans pour autant présenter de prédisposition à un état hémorragique. On peut, en outre, utiliser une protéine pour produire des kits de diagnostic permettant de détecter une dysprothrombinémie.
Chudzinski-Tavassi Ana
Reis Cleyson
Biolab Sanus Farmaceutica Ltda.
Chudzinski-Tavassi Ana
Fundacao de Amparo A. Pesquisa Do Estado de Sao Paulo-Fapesp
G. Ronald Bell & Associates
LandOfFree
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