C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 9/26 (2006.01) A61K 38/47 (2006.01) A61K 47/42 (2006.01) A61K 47/48 (2006.01) C12N 9/96 (2006.01)
Patent
CA 2598823
The invention relates to the discovery of novel soluble neutral active Hyaluronidase Glycoproteins (sHASEGPs), methods of manufacture, and their use to facilitate administration of other molecules or to alleviate glycosaminoglycan associated pathologies. Minimally active polypeptide domains of the soluble, neutral active sHASEGP domains are described that include asparagine-linked sugar moieties required for a functional neutral active hyaluronidase domain. Included are modified amino- terminal leader peptides that enhance secretion of sHASEGP. The invention further comprises sialated and pegylated forms of a recombinant sHASEGP to enhance stability and serum pharmacokinetics over naturally occurring slaughterhouse enzymes. Further described are suitable formulations of a substantially purified recombinant sHASEGP glycoprotein derived from a eukaryotic cell that generate the proper glycosylation required for its optimal activity.
L'invention se rapporte à la découverte de nouvelles glycoprotéine d'hyaluronidase (sHASEGPs), à des procédés permettant de les préparer, et à leur utilisation pour faciliter l'administration d'autres molécules, ou pour soulager les pathologies associées au glycosaminoglycane. La description porte sur des domaines polypeptidiques à activité minimale des domaines sHASEGP actifs neutres, qui contiennent les fractions glucidiques liées à l'asparagine, nécessaires pour l'obtention d'un domaine hialuronidase actif neutre fonctionnel. L'invention concerne en outre des signaux peptidiques N- terminaux modifiés qui stimulent la sécrétion de sHASEGP, ainsi que des formes sialisées et pégylées d'une glycoprotéine sHASEGP recombinée, destinées à améliorer la stabilité et la pharmacocinétique sérique par rapport aux enzymes d'abattoir naturels. L'invention concerne en outre des formulations adéquates d'une glycoprotéine sHASEGP recombinée, sensiblement purifiée, dérivé d'une cellule eucaryote, qui génère le niveau glycosylation adéquat pour assurer une activité optimale.
Bookbinder Louis H.
Dylan Tyler M.
Frost Gregory I.
Haller Michael F.
Keller Gilbert A.
Halozyme Inc.
Halozyme Therapeutics Inc.
Mbm Intellectual Property Law Llp
LandOfFree
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Profile ID: LFCA-PAI-O-1732338