C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 15/56 (2006.01) A01K 67/027 (2006.01) A61K 31/7088 (2006.01) A61K 38/47 (2006.01) A61K 47/30 (2006.01) A61K 47/36 (2006.01) A61K 47/48 (2006.01) A61K 48/00 (2006.01) A61P 9/00 (2006.01) A61P 27/02 (2006.01) A61P 35/00 (2006.01) A61P 43/00 (2006.01) C07K 16/40 (2006.01) C12N 5/00 (2006.01) C12N 9/26 (2006.01) C12N 11/08 (2006.01) C12N 11/10 (2006.01) C12P 21/02 (2006.01)
Patent
CA 2517145
The invention relates to the discovery of novel soluble neutral active Hyaluronidase Glycoproteins (sHASEGP's), methods of manufacture, and their use to facilitate administration of other molecules or to alleviate glycosaminoglycan associated pathologies. Minimally active polypeptide domains of the soluble, neutral active sHASEGP domains are described that include asparagine-linked sugar moieties required for a functional neutral active hyaluronidase domain. Included are modified amino~terminal leader peptides that enhance secretion of sHASEGP. The invention further comprises sialated and pegylated forms of a recombinant sHASEGP to enhance stability and serum pharmacokinetics over naturally occurring slaughterhouse enzymes. Further described are suitable formulations of a substantially purified recombinant sHASEGP glycoprotein derived from a eukaryotic cell that generate the proper glycosylation required for its optimal activity.
La découverte porte sur des glycoprotéines hyaluronidases (sHASEGP), neutres actives solubles, des procédés d'obtention desdites glycoprotéines et leurs utilisations visant à faciliter l'administration d'autres molécules ou d'atténuer des pathologies associées au glycosaminoglycane. Sont décrits des domaines polypeptidiques à activité minimale de domaines sHASEGP neutres actifs solubles qui comprennent des fractions sucré liées à l'asparagine requise pour un domaine hyaluronidase neutre actif fonctionnel. Sont inclus des signaux peptidiques à amino-terminal modifié qui favorisent la sécrétion de sHASEGP. L'invention concerne en outre des formes sialatées et pegylatées de sHASEGP de recombinaison qui favorisent la stabilité et la pharmacocinétique sérique par rapport à des enzymes analogues existant à l'état naturel. Sont en outre décrites des préparations appropriées de la glycoprotéine sHASEGP de recombinaison dérivée d'une cellule eucariote qui produit la glycosylation appropriée pour son activité optimale.
Bookbinder Louis H.
Frost Gregory I.
Kundu Anirban
Halozyme Inc.
Osler Hoskin & Harcourt Llp
LandOfFree
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