C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 15/12 (2006.01) A61K 38/18 (2006.01) A61K 47/30 (2006.01) C07K 14/475 (2006.01) C12N 1/21 (2006.01) A61K 38/00 (2006.01)
Patent
CA 2284077
The subject of the present invention are variants of ciliary neurotrophic factor with enhanced receptor selectivity (CNTFR), useful for the treatment of diseases and disorders including motor neuron diseases and muscle degenerative diseases. Another subject of the invention is to provide a method for identifying the above mentioned CNTF variants. The hCNTF variants with the amino acid substitutions in accordance with the present invention, have a reduced ability, as compared to the human CNTF, to elicit biological effects through soluble CNTFR, without affecting its ability to activate membrane- bound neuronal CNTF receptors, thereby improving its therapeutic properties. Fig. 1 shows the reduced CNTFR binding affinity of a CNTF variant according to the invention (IA-CNTF; SEQ ID NO:2). It is evident that the binding affinity of this variant to the CNTFR is reduced as compared to the wild-type human CNTF molecule.
L'invention concerne des variants du facteur neurotrophique ciliaire qui présentent une sélectivité du récepteur (CNTFR) améliorée et sont utiles pour traiter un certain nombre de maladies et de troubles, notamment les maladies des neurones moteurs et les maladies musculaires dégénératives. L'invention concerne également une méthode qui permet d'identifier lesdits variants du CNTF. Les variants hCNTF, qui comportent des substitutions par des acides aminés selon l'invention, ont une capacité réduite, par comparaison avec le CNTF humain, à induire des effets biologiques par l'intermédiaire du CNTFR soluble, sans que cela affecte sa capacité à activer les récepteurs neuronaux du CNTF liés à la membrane, ce qui améliore ses propriétés thérapeutiques. La figure 1 montre la diminution de l'affinité de liaison pour le CNTFR d'un variant du CNTF selon l'invention (IA-CNTF; SEQ ID NO:2). Il est évident que l'affinité de liaison de ce variant pour le CNTFR est diminuée par comparaison avec la molécule de CNTF humain de type sauvage.
de Martis Anna
Di Marco Annalise
Gloaguen Isabelle
Laufer Ralph
Saggio Isabella
Fetherstonhaugh & Co.
Istituto Di Ricerche Di Biologia Molecolare P. Angeletti S.p.a.
LandOfFree
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Profile ID: LFCA-PAI-O-1738564