C - Chemistry – Metallurgy – 12 – N
Patent
C - Chemistry, Metallurgy
12
N
C12N 15/31 (2006.01) C07K 14/40 (2006.01) C07K 14/705 (2006.01) A61K 38/00 (2006.01)
Patent
CA 2280932
A Candida albicans oligopeptide transport gene, OPT1, was cloned from a C. albicans genomic library through heterologous expression in the Saccharomyces cerevisiae di-/tripeptide transport mutant PB1X-9B. When transformed with a plasmid harboring OPT1, S. cerevisiae PB1X-9B, which did not express tetra- /pentapeptide transport activity under the conditions used, was conferred with an oligopeptide transport phenotype as indicated by growth on the tetrapeptide Lysyl-Leucyl-Leucyl-Glycine, sensitivity to toxic tetra- and pentapeptides, and an increase in the initial uptake rate of the radiolabeled tetrapeptide Lysyl-Leucyl-Glycyl-[3H]Leucine. The entire 3.8 kb fragment containing the oligopeptide transport activity was sequenced and an open reading frame of 2349 nucleotides containing a 58 nucleotide intron was identified. The deduced protein product of 783 amino acid residues contained twelve hydrophobic regions suggestive of a membrane transport protein. The oligopeptide transporter facilitates targeting of antifungal, especially anticandidal drugs.
Un gène de transport d'oligopeptides de Candida albicans, OPT1, a été cloné à partir d'une banque génomique de C. albicans par expression hétérologue dans le mutant de transport de dipeptides ou de tripeptides PB1X-9B de Saccharomyses cerevisiae. Lorsqu'il a été transformé avec un plasmide hébergeant OPT1, PB1X-9B de S. cerevisiae, qui n'exprimait pas d'activité de transport de tétrapeptides/pentapeptides dans les conditions d'utilisation, a été doté d'un phénotype de transport d'oligopeptide comme le montrent la croissance sur le tétrapeptide Lysyle-Leucyle-Leucyle-Glycyle, d'une sensibilité aux tétrapeptides et pentapeptides, et d'une augmentation du taux d'absorption initial du tétrapeptide radiomarqué Lysyle-Leucyle-Glycyle-[?3¿H]Leucine. Le fragment complet de 3,8 kb présentant l'activité de transport d'oligopeptides a été séquencé et un cadre de lecture ouvert de 2349 nucléotides contenant un intron de 58 nucléotides a été identifié. Le produit protéique obtenu, constitué de 783 résidus d'acide aminé contenait 12 régions hydrophobes rappelant une protéine de transport membranaire. Le transporteur d'oligopeptides selon l'invention facilite le ciblage de médicaments antifongiques, notamment anticandida.
Becker Jeffrey M.
Lubkowitz Mark A.
Cassan Maclean
The University Of Tennessee Research Corporation
LandOfFree
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Profile ID: LFCA-PAI-O-1492261