A - Human Necessities – 61 – K
Patent
A - Human Necessities
61
K
A61K 38/10 (2006.01) A61K 38/40 (2006.01) A61K 38/47 (2006.01) A61K 49/00 (2006.01) A61K 51/08 (2006.01) A61M 1/38 (2006.01) C07K 14/79 (2006.01) C12N 9/36 (2006.01) C12Q 1/34 (2006.01) G01N 33/53 (2006.01) G01N 33/543 (2006.01) G01N 33/68 (2006.01) A61K 38/00 (2006.01) G01N 35/00 (2006.01)
Patent
CA 2217572
The present invention is directed to diagnostic and therapeutic methods based on the unexpected discovery that certain antibacterial proteins, in particular lysozyme and lactoferrin, bind to advanced glycosylation endproducts (AGEs) with high affinity, and that this binding activity is substantially non- competitive with binding of bacterial carbohydrates to the antibacterial proteins. Accordingly, the invention relates to methods for treating diseases and disorders associated with increased levels of AGEs, by administering a molecule having a hydrophilic loop domain, which domain in lysozyme and lactoferrin is associated with AGE-binding activity, and compositions comprising such a domain. The invention further relates to methods and compositions for partitioning AGEs away from a sample. The invention is also directed to methods for determining a prognosis of AGE complications in a patient suffering from an AGE-associated disease or disorder by measuring the level of activity of antibacterial proteins, such as lysozyme and lactoferrin, in a biological sample from a subject. Decreased levels of antibacterial protein bacteriocidal activity may be indicative of increased levels of AGEs, and a prognostic indicator of increased susceptibility to bacterial infection. In a further aspect, the invention relates to detection of AGEs in a biological sample. In specific embodiments, AGEs inhibit the bacteriocidal activity of lysozyme and lactoferrin, and 17 or 18 amino acid hydrophilic loop peptides bracketed by cysteine (the first and last amino acids are cysteine that form a disulfide bond) bind to AGE-bovine serum albumin.
Méthodes de diagnostic et de soins résultant de la découverte inattendue du fait que certaines protéines antibactériennes, en particulier la lysozyme et la lactoferrine, se lient avec une forte affinité, aux produits finals de glycosylation évolués (A.G.E.) et que cette activité de liaison est essentiellement non concurrente de l'activité de liaison des hydrates de carbone bactériens aux protéines antibactériennes. L'invention porte donc sur des méthodes de traitement des pathologies liées à une augmentation des niveaux d'A.G.E. par administration d'une molécule comportant un domaine de boucle hydrophile qui est associée, dans la lysozyme et la lactoferrine, à l'activité de liaison aux A.G.E.; elle porte aussi sur des compositions comportant un tel domaine. Elle porte en outre sur des méthodes et des compositions destinées à la partition des A.G.E. d'un échantillon, et sur des méthodes d'élaboration d'un pronostic de complications liées aux A.G.E. chez un patient atteint d'une pathologie liée aux A.G.E. par mesure du taux d'activité des protéines antibactériennes, telles que les lysozymes et les lactoferrines, dans un échantillon biologique prélevé chez le patient. Une baisse du taux d'activité bactéricide des protéines antibactériennes peut être l'expression d'un accroissement du taux d'A.G.E. et un élément de pronostic de propension accrue à une infection bactérienne. Sous un autre aspect, l'invention porte sur le dépistage des A.G.E. dans un échantillon biologique. Dans certaines configurations, les A.G.E. inhibent l'activité bactéricide de la lyzozyme et de la lactoferrine, et une boucle de peptides hydrophile à 17 ou 18 acides aminés encadrés par une cystine (le premier et le dernier acides aminés sont de la cystéine formant un pont disulfure) se lie à l'albumine du sérum bovin d'A.G.E.
Cerami Anthony
Li Yong Ming
Vlassara Helen
Norton Rose Or S.e.n.c.r.l. S.r.l./llp
The Picower Institute For Medical Research
LandOfFree
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