Dna encoding human serine protease d-g

Details Dna encoding human serine protease d-g Dna encoding human serine protease d-g

C - Chemistry, Metallurgy

12

N

C12N 15/57 (2006.01) A61K 31/00 (2006.01) A61P 7/02 (2006.01) A61P 17/00 (2006.01) A61P 25/00 (2006.01) A61P 29/00 (2006.01) A61P 35/00 (2006.01) C07H 21/04 (2006.01) C07K 16/00 (2006.01) C07K 16/40 (2006.01) C12N 1/20 (2006.01) C12N 1/21 (2006.01) C12N 5/10 (2006.01) C12N 9/00 (2006.01) C12N 9/48 (2006.01) C12N 9/50 (2006.01) C12N 9/64 (2006.01) C12N 15/00 (2006.01) C12N 15/63 (2006.01) C12P 21/06 (2006.01) C12Q 1/00 (2006.01) C12Q 1/37 (2006.01) A61K 38/00 (2006.01)

Patent

CA 2413756

Here we describe the molecular identification of a cDNA encoding a novel serine protease we have termed D-G. The deduced amino acid sequence, and its alignment with other well characterized serine proteases clearly indicates that it is a member of the S1 serine protease family. We have found that the protease D-G mRNA is widely expressed in several tissues throughout the body including epidermis, fibroblasts, keratinocytes, colon, small intestine, stomach, lung, kidney, bone marrow, lymph node, thymus, ovary, prostate, uterus and spinal cord. Interestingly, this protease contains a hydrophobic stretch of amino acids which is a putative transmembrane near the NH2- terminus. Thus, this serine protease is thought to be synthesized as a type II integral protein. We expressed a soluble form of this novel human protease by inserting the portion of the protease D-G cDNA, encoding the catalytic domain, in a zymogen activation construct designed to permit the generic activation of heterologous serine protease catalytic domains. The result is an active preparation of protease D-G that has an activity against a subset of amidolytic substrates. This enzymatically active protease D-G preparation is now amenable to further biochemical analyses for the identification of physiological substrates as well as specific inhibitors.

L'invention concerne l'identification moléculaire d'un ADNc codant une nouvelle sérine protéase appelée D-G. La séquence d'acide aminé déduite, ainsi que son alignement avec d'autres sérine protéases bien caractérisées indiquent clairement qu'il s'agit d'un membre de la famille S1 de sérine protéase. On a trouvé que l'ARNm de la protéase D-G est largement exprimé dans plusieurs tissus dans le corps, tels que l'épiderme, le fibroblaste, les kératinocytes, le colon, l'intestin grêle, l'estomac, les poumons, les reins, la moelle osseuse, le ganglion lymphatique, le thymus, les ovaires, la prostate, l'utérus et la moelle épinière. Il est intéressant de noter que cette protéase renferme un rang hydrophobe d'acides aminés qui est une transmembrane putative située à proximité de l'extrémité de NH¿2?-terminal. Par conséquent, on pense que cette sérine protéase puisse être synthétisée comme une protéine intégrale de type II. On a exprimé une forme soluble de cette nouvelle protéase humaine en introduisant la partie de l'ANDc de la protéase D-G, codant le domaine catalytique, dans une construction de l'activation du zimogène conçue pour permettre l'activation générique des domaines catalytiques de la sérine protéase hétérologue. On obtient une préparation active d'une protéase D-G possédant une activité contre un sous-ensemble de substrats amidolytiques. Cette préparation de protéase D-G active sur le plan enzymatique fait à présent l'objet d'analyses biologiques ultérieures destinées à identifier des substrats physiologiques, ainsi que des inhibiteurs spécifiques.

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